The modifications of bovine beta-lactoglobulin - effects on its structural and functional properties
Modifikacije beta-laktoglobulina - efekti na njegove strukturne i funkcionalne osobine
Апстракт
Due to its excellent techno-functional properties, high nutritional value and low cost, beta-lactoglobulin (BLG), the main protein in whey, is a frequently used additive in wide range of food products. It is also considered as an acid-resistant drug carrier for the delivery of pharmaceutical and nutraceutical agents. However, BLG is the main allergen of milk. A variety of methods has been explored for the modification of BLG in attempts to improve its functional properties and to decrease its allergenicity. Due to its compact globular structure, BLG is relatively resistant to modifications, especially under, mild conditions. BLG can be modified by physical, chemical and enzymatic treatments. Although chemical modifications offer efficient routes to the alteration of the structural and functional properties of proteins, they are associated with safety concerns. In the last decade, there is a tendency for application of novel non-thermal physical processing methods, as well as enzymes in... order to obtain BLG derivatives with desirable properties. The objective of this review is to overview the chemical, physical and enzymatic processing techniques utilized to modify BLG and their effects on the structural and functional properties of BLG.
Beta-laktoglobulin (BLG) je glavni protein surutke koji se često koristi kao aditiv u velikom broju prehrambenih proizvoda zahvaljujući svojim izvanrednim tehničkim i funkcionalnim osobinama, visokoj nutritivnoj vrednosti, kao i niskoj ceni. Ovaj protein se pokazao kao pogodan nosač za lekove i hranljive supstance, jer je otporan na kiselu sredinu u gastro-intestinalnom traktu. Međutim, BLG je i glavni alergen mleka. Sa ciljem unapređenja funkcionalnih osobina i smanjenja alergenosti ovog proteina do sada je razvijen veliki broj metoda za njegovu modifikaciju. Zahvaljujući svojoj kompaktnoj globularnoj strukturi BLG je relativno rezistentan na modifikacije, naročito one pod blagim uslovima. BLG može biti modifikovan fizičkim, hemijskim i enzimskim metodama. Mada su hemijske modifikacije efikasan način promene strukturnih i funkcionalnih osobina proteina, u vezi sa njima se često postavlja pitanje bezbednosti. Tokom poslednje decenije postoji sve veća tendencija ka primeni novih tretman...a zasnovanih na fizičkim netermalnim metodama, kao i na primeni enzima, kako bi se dobio BLG sa željenim osobinama. Cilj ovog preglednog rada je prikaz hemijskih, fizičkih i enzimskih tehnika koje se koriste za modifikaciju BLG, kao i njihovih efekata na strukturu i funkciju BLG.
Кључне речи:
beta-lactoglobulin / modification / modification / chemical / chemical / physical / physical / enzymatic / enzymatic / functional / functionalИзвор:
Journal of the Serbian Chemical Society, 2013, 78, 3, 445-461Издавач:
- Serbian Chemical Soc, Belgrade
Финансирање / пројекти:
- Reinforcement of the Faculty of Chemistry, University of Belgrade, towards becoming a Center of Excellence in the region of WB for Molecular Biotechnology and Food research (EU-FP7-256716)
- Молекуларне особине и модификације неких респираторних и нутритивних алергена (RS-MESTD-Basic Research (BR or ON)-172024)
DOI: 10.2298/JSC120810155S
ISSN: 0352-5139
WoS: 000317160500012
Scopus: 2-s2.0-84875848081
Колекције
Институција/група
Hemijski fakultet / Faculty of ChemistryTY - JOUR AU - Stanić-Vučinić, Dragana AU - Ćirković-Veličković, Tanja PY - 2013 UR - https://cherry.chem.bg.ac.rs/handle/123456789/1625 AB - Due to its excellent techno-functional properties, high nutritional value and low cost, beta-lactoglobulin (BLG), the main protein in whey, is a frequently used additive in wide range of food products. It is also considered as an acid-resistant drug carrier for the delivery of pharmaceutical and nutraceutical agents. However, BLG is the main allergen of milk. A variety of methods has been explored for the modification of BLG in attempts to improve its functional properties and to decrease its allergenicity. Due to its compact globular structure, BLG is relatively resistant to modifications, especially under, mild conditions. BLG can be modified by physical, chemical and enzymatic treatments. Although chemical modifications offer efficient routes to the alteration of the structural and functional properties of proteins, they are associated with safety concerns. In the last decade, there is a tendency for application of novel non-thermal physical processing methods, as well as enzymes in order to obtain BLG derivatives with desirable properties. The objective of this review is to overview the chemical, physical and enzymatic processing techniques utilized to modify BLG and their effects on the structural and functional properties of BLG. AB - Beta-laktoglobulin (BLG) je glavni protein surutke koji se često koristi kao aditiv u velikom broju prehrambenih proizvoda zahvaljujući svojim izvanrednim tehničkim i funkcionalnim osobinama, visokoj nutritivnoj vrednosti, kao i niskoj ceni. Ovaj protein se pokazao kao pogodan nosač za lekove i hranljive supstance, jer je otporan na kiselu sredinu u gastro-intestinalnom traktu. Međutim, BLG je i glavni alergen mleka. Sa ciljem unapređenja funkcionalnih osobina i smanjenja alergenosti ovog proteina do sada je razvijen veliki broj metoda za njegovu modifikaciju. Zahvaljujući svojoj kompaktnoj globularnoj strukturi BLG je relativno rezistentan na modifikacije, naročito one pod blagim uslovima. BLG može biti modifikovan fizičkim, hemijskim i enzimskim metodama. Mada su hemijske modifikacije efikasan način promene strukturnih i funkcionalnih osobina proteina, u vezi sa njima se često postavlja pitanje bezbednosti. Tokom poslednje decenije postoji sve veća tendencija ka primeni novih tretmana zasnovanih na fizičkim netermalnim metodama, kao i na primeni enzima, kako bi se dobio BLG sa željenim osobinama. Cilj ovog preglednog rada je prikaz hemijskih, fizičkih i enzimskih tehnika koje se koriste za modifikaciju BLG, kao i njihovih efekata na strukturu i funkciju BLG. PB - Serbian Chemical Soc, Belgrade T2 - Journal of the Serbian Chemical Society T1 - The modifications of bovine beta-lactoglobulin - effects on its structural and functional properties T1 - Modifikacije beta-laktoglobulina - efekti na njegove strukturne i funkcionalne osobine VL - 78 IS - 3 SP - 445 EP - 461 DO - 10.2298/JSC120810155S ER -
@article{ author = "Stanić-Vučinić, Dragana and Ćirković-Veličković, Tanja", year = "2013", abstract = "Due to its excellent techno-functional properties, high nutritional value and low cost, beta-lactoglobulin (BLG), the main protein in whey, is a frequently used additive in wide range of food products. It is also considered as an acid-resistant drug carrier for the delivery of pharmaceutical and nutraceutical agents. However, BLG is the main allergen of milk. A variety of methods has been explored for the modification of BLG in attempts to improve its functional properties and to decrease its allergenicity. Due to its compact globular structure, BLG is relatively resistant to modifications, especially under, mild conditions. BLG can be modified by physical, chemical and enzymatic treatments. Although chemical modifications offer efficient routes to the alteration of the structural and functional properties of proteins, they are associated with safety concerns. In the last decade, there is a tendency for application of novel non-thermal physical processing methods, as well as enzymes in order to obtain BLG derivatives with desirable properties. The objective of this review is to overview the chemical, physical and enzymatic processing techniques utilized to modify BLG and their effects on the structural and functional properties of BLG., Beta-laktoglobulin (BLG) je glavni protein surutke koji se često koristi kao aditiv u velikom broju prehrambenih proizvoda zahvaljujući svojim izvanrednim tehničkim i funkcionalnim osobinama, visokoj nutritivnoj vrednosti, kao i niskoj ceni. Ovaj protein se pokazao kao pogodan nosač za lekove i hranljive supstance, jer je otporan na kiselu sredinu u gastro-intestinalnom traktu. Međutim, BLG je i glavni alergen mleka. Sa ciljem unapređenja funkcionalnih osobina i smanjenja alergenosti ovog proteina do sada je razvijen veliki broj metoda za njegovu modifikaciju. Zahvaljujući svojoj kompaktnoj globularnoj strukturi BLG je relativno rezistentan na modifikacije, naročito one pod blagim uslovima. BLG može biti modifikovan fizičkim, hemijskim i enzimskim metodama. Mada su hemijske modifikacije efikasan način promene strukturnih i funkcionalnih osobina proteina, u vezi sa njima se često postavlja pitanje bezbednosti. Tokom poslednje decenije postoji sve veća tendencija ka primeni novih tretmana zasnovanih na fizičkim netermalnim metodama, kao i na primeni enzima, kako bi se dobio BLG sa željenim osobinama. Cilj ovog preglednog rada je prikaz hemijskih, fizičkih i enzimskih tehnika koje se koriste za modifikaciju BLG, kao i njihovih efekata na strukturu i funkciju BLG.", publisher = "Serbian Chemical Soc, Belgrade", journal = "Journal of the Serbian Chemical Society", title = "The modifications of bovine beta-lactoglobulin - effects on its structural and functional properties, Modifikacije beta-laktoglobulina - efekti na njegove strukturne i funkcionalne osobine", volume = "78", number = "3", pages = "445-461", doi = "10.2298/JSC120810155S" }
Stanić-Vučinić, D.,& Ćirković-Veličković, T.. (2013). The modifications of bovine beta-lactoglobulin - effects on its structural and functional properties. in Journal of the Serbian Chemical Society Serbian Chemical Soc, Belgrade., 78(3), 445-461. https://doi.org/10.2298/JSC120810155S
Stanić-Vučinić D, Ćirković-Veličković T. The modifications of bovine beta-lactoglobulin - effects on its structural and functional properties. in Journal of the Serbian Chemical Society. 2013;78(3):445-461. doi:10.2298/JSC120810155S .
Stanić-Vučinić, Dragana, Ćirković-Veličković, Tanja, "The modifications of bovine beta-lactoglobulin - effects on its structural and functional properties" in Journal of the Serbian Chemical Society, 78, no. 3 (2013):445-461, https://doi.org/10.2298/JSC120810155S . .