Optimizacija postupka formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali
Само за регистроване кориснике
2022
Дипломски рад (Објављена верзија)
,
Univerzitet u Beogradu − Hemijski fakultet
Метаподаци
Приказ свих података о документуАпстракт
Amiloidni fibrili predstavljaju termodinamički najstabilnije konformacije proteina. Mehanizam njihovog nastanka opisan je teorijom uvijanja proteina prikazanom preko reljefa energetskog levka. Nagomilavanje amiloidnih fibrila u organizmu uzrok je patoloških promena poput Alchajmerove bolesti, Parkinsonove bolesti, Hantingtonove boleste i drugih sistemskih i lokalnih amiloidoza. Usled specifične strukture, amiloidni fibrili se mogu uspešno primeniti za pravljenje biokompatibilnih nanomaterijala, ambalaže hrane, nosača terapeutika. Iz navedenih razloga, dobijanje amiloidnih fibrila na većoj skali je od velike važnosti za nastavak proučavanja primene amiloida u naukama o materijalima. U ovom radu je optimizovan proces formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali. Proces fibrilacije je praćen spektrofluorimetrijom dok je nestanak ovalbumina, model sistema, praćen elektroforetskim metodoma. Optimizovano je vreme same inkubacije.
Кључне речи:
amiloidni fibrili / ovalbumin / spektrofluorimetrija / biomaterijaliИзвор:
2022, 1-27Колекције
Институција/група
Hemijski fakultet / Faculty of ChemistryTY - THES AU - Berbić, Damir PY - 2022 UR - http://cherry.chem.bg.ac.rs/handle/123456789/5451 AB - Amiloidni fibrili predstavljaju termodinamički najstabilnije konformacije proteina. Mehanizam njihovog nastanka opisan je teorijom uvijanja proteina prikazanom preko reljefa energetskog levka. Nagomilavanje amiloidnih fibrila u organizmu uzrok je patoloških promena poput Alchajmerove bolesti, Parkinsonove bolesti, Hantingtonove boleste i drugih sistemskih i lokalnih amiloidoza. Usled specifične strukture, amiloidni fibrili se mogu uspešno primeniti za pravljenje biokompatibilnih nanomaterijala, ambalaže hrane, nosača terapeutika. Iz navedenih razloga, dobijanje amiloidnih fibrila na većoj skali je od velike važnosti za nastavak proučavanja primene amiloida u naukama o materijalima. U ovom radu je optimizovan proces formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali. Proces fibrilacije je praćen spektrofluorimetrijom dok je nestanak ovalbumina, model sistema, praćen elektroforetskim metodoma. Optimizovano je vreme same inkubacije. T1 - Optimizacija postupka formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali SP - 1 EP - 27 UR - https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5451 ER -
@misc{ author = "Berbić, Damir", year = "2022", abstract = "Amiloidni fibrili predstavljaju termodinamički najstabilnije konformacije proteina. Mehanizam njihovog nastanka opisan je teorijom uvijanja proteina prikazanom preko reljefa energetskog levka. Nagomilavanje amiloidnih fibrila u organizmu uzrok je patoloških promena poput Alchajmerove bolesti, Parkinsonove bolesti, Hantingtonove boleste i drugih sistemskih i lokalnih amiloidoza. Usled specifične strukture, amiloidni fibrili se mogu uspešno primeniti za pravljenje biokompatibilnih nanomaterijala, ambalaže hrane, nosača terapeutika. Iz navedenih razloga, dobijanje amiloidnih fibrila na većoj skali je od velike važnosti za nastavak proučavanja primene amiloida u naukama o materijalima. U ovom radu je optimizovan proces formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali. Proces fibrilacije je praćen spektrofluorimetrijom dok je nestanak ovalbumina, model sistema, praćen elektroforetskim metodoma. Optimizovano je vreme same inkubacije.", title = "Optimizacija postupka formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali", pages = "1-27", url = "https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5451" }
Berbić, D.. (2022). Optimizacija postupka formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali. , 1-27. https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5451
Berbić D. Optimizacija postupka formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali. 2022;:1-27. https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5451 .
Berbić, Damir, "Optimizacija postupka formiranja amiloidnih fibrila na velikoj skali" (2022):1-27, https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5451 .