Репозиторијум Хемијског факултета - Cherry
Универзитет у Београду - Хемијски факултет
    • English
    • Српски
    • Српски (Serbia)
  • Српски (ћирилица) 
    • Енглески
    • Српски (ћирилица)
    • Српски (латиница)
  • Пријава
Преглед рада 
  •   Репозиторијум Хемијског факултета - Cherry
  • Hemijski fakultet
  • Radovi
  • Преглед рада
  •   Репозиторијум Хемијског факултета - Cherry
  • Hemijski fakultet
  • Radovi
  • Преглед рада
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Chemical modification of beta-lactoglobulin by quinones

Hemijske modifikacije β-laktoglobulina hinonima

Thumbnail
2003
550.pdf (98.82Kb)
Аутори
Novaković, Irena T.
Vujčić, Zoran
Božić, Tatjana T.
Bozic, N
Milosavic, N
Sladić, Dušan
Чланак у часопису (Објављена верзија)
Метаподаци
Приказ свих података о документу
Апстракт
The avarone/avarol quinone/hydroquinone couple. as well as their derivatives show considerable antitumor activity. In this work, covalent modifications of beta-lactogglobulin. isolated from cow milk by avarone, its model compound 2-tert-butyl-1,4-benzoquinone. and several of their alkylthio derivatives were studied. The techniques applied for as-saying the modifications were: UV/VIS spectrophotometry, SDS PAGE and isoelectrofocusing. The results of the SDS PAGE suggest that polymerisation of the protein occurs. The shift of the pI of the protein upon modification toward lower values indicates that lysine amino groups are the principal site of die reaction of beta-lactoglobulin with the quinones.
Hinonsko/hidrohinonski par avaron/avarol i njihovi derivati pokazuju značajnu antitumorsku aktivnost. U ovom radu proučavane su kovalentne modifikacije β-laktoglobulina, izolovanog iz kravljeg mleka, avaronom, njegovim model-jedinjenjem 2-tert-butil-1,4-benzohinonom i njihovim alkiltio-derivatima. Za ispitivanje modifikacija korišćene su UV/VIS spektrofotometrija, SDS PAGE i izoelektrofokusiranje. Rezultat SDS PAGE ukazuje da se protein polimerizuje. Pomeranje pI vrednosti proteina nakon modifikacije ka nižim vrednostima pokazuje da su amino grupe lizina glavna mesta reakcije β-laktoglobulina sa hinonima.
Кључне речи:
avarone / quinone / quinone / β-lactoglobulin / beta-lactoglobulin / covalent modification / covalent modification
Извор:
Journal of the Serbian Chemical Society, 2003, 68, 4-5, 243-248
Издавач:
  • Serbian Chemical Soc, Belgrade

DOI: 10.2298/JSC0305243N

ISSN: 0352-5139

WoS: 000183423800002

Scopus: 2-s2.0-0037498109
[ Google Scholar ]
URI
http://cherry.chem.bg.ac.rs/handle/123456789/552
Колекције
  • Radovi
Институција
Hemijski fakultet

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
О Cherry репозиторијуму | Пошаљите запажања

OpenAIRERCUB
 

 

Комплетан репозиторијумИнституцијеАуториНасловиТемеОва институцијаАуториНасловиТеме

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
О Cherry репозиторијуму | Пошаљите запажања

OpenAIRERCUB