Isolation of Candida rugosa lipase isoforms
Izolovanje izoformi lipaze iz Candida rugosa
2013
Autori
Trbojević-Ivić, JovanaDimitrijević, Aleksandra
Veličković, Dušan
Gavrović-Jankulović, Marija
Milosavić, Nenad
Članak u časopisu (Objavljena verzija)
Metapodaci
Prikaz svih podataka o dokumentuApstrakt
The yeast Candida rugosa is a convenient source of lipases for science and industry. Crude preparation of Candida rugosa lipase (CRL) consists of several extracellular lipases. Isoenzyme profile depends on the culture or fermentation conditions. All isoforms are coded by the lip pseudogene family; they are monomers of 534 amino acids and molecular weight of about 60 kDa. They share the same catalytic mechanism and interfacial mode of activation. Isoenzymes differ in isoelectric points, post-translational modifications, substrate specificity and hydrophobicity. The presence of different lipase isoforms and other substances (i.e., inhibitors) in crude preparation leads to lack of their productivity in biocatalytic reactions. Purification of specific isoform improves its overall performance and stability. This paper provides an overview of different methods for purification of CRL isoenzymes up to date, their advantages and disadvantages.
Lipaze (hidrolaze estara glicerola, E.C.3.1.3.3) su važna grupa enzima, široko rasprostranjenih u prirodi. Mogu se izolovati iz materijala biljnog, životinjskog ili mikrobnog porekla. Zahvaljujući svojim karakteristikama, pobuđuju sve više pažnje kao efikasni biokatalizatori u različitim sintetičkim i hidrolitičkim procesima. Među lipazama, poreklom iz mikroorganizama, posebno su značajne one koje produkuje kvasac Candida rugosa. Komercijalni preparat lipaza iz C. rugosa može sadržati 5-7 izoformi ekstracelularnih lipaza. Sve te izoforme kodirane su od strane lip familije pseudogena, a na njihovu ekspresiju utiču uslovi u kojima se mikroorganizam gaji (sastav hranljive podloge je najvažniji). Ekstracelularne lipaze, koje proizvodi C. rugosa su monomerni glikoproteini, molekulske mase od oko 60 kDa, sa 534 aminokiseline. Za sve izoforme je karakterističan isti složeni mehanizam aktivacije na granici faza i mehanizam katalize, kakav se sreće i kod serin-proteaza. Izoenzimi se međusobno r...azlikuju po post-translacionim modifikacijama (udelu ugljohidratne komponente), supstratnoj specifičnosti, izoelektričnim tačkama i hidrofobnosti. Prisustvo više izoformi lipaza u komercijalnom preparatu utiče na njihovu produktivnost u reakcijama koje katalizuju. Takvi preparati često sadrže i druge supstance koje mogu uticati na aktivnost enzima (na primer inhibitore). Razdvajanjem pojedinačnih izoformi iz komercijalnog preparata poboljšavaju se njihova enantioselektivnost, specifična aktivnost i stabilnost enzima, što je od izuzetnog značaja za njihovu dalju primenu. U ovom radu su predstavljeni različiti pristupi u razdvajanju pojedinačnih izoformi vanćelijskih lipaza iz komercijalnog preparata C. rugosa, njihove prednosti i nedostaci.
Ključne reči:
Lipases / Candida rugosa / Candida rugosa / isoforms / isoforms / purification / purification / Lipaze / Candida rugosa Izoforme / PrečišćavanjeIzvor:
Hemijska industrija, 2013, 67, 5, 703-706Izdavač:
- Assoc Chemists & Chemical Engineers Of Serbia, Belgrade
Finansiranje / projekti:
- Alergeni, antitela, enzimi i mali fiziološki značajni molekuli: dizajn, struktura, funkcija i značaj (RS-MESTD-Basic Research (BR or ON)-172049)
- Razvoj novih inkapsulacionih i enzimskih tehnologija za proizvodnju biokatalizatora i biološki aktivnih komponenata hrane u cilju povećanja njene konkurentnosti, kvaliteta i bezbednosti (RS-MESTD-Integrated and Interdisciplinary Research (IIR or III)-46010)
- Reinforcement of the Faculty of Chemistry, University of Belgrade, towards becoming a Center of Excellence in the region of WB for Molecular Biotechnology and Food research (EU-FP7-256716)
DOI: 10.2298/HEMIND120828113T
ISSN: 0367-598X
WoS: 000328524400001
Scopus: 2-s2.0-84888413294
Institucija/grupa
Hemijski fakultet / Faculty of ChemistryTY - JOUR AU - Trbojević-Ivić, Jovana AU - Dimitrijević, Aleksandra AU - Veličković, Dušan AU - Gavrović-Jankulović, Marija AU - Milosavić, Nenad PY - 2013 UR - https://cherry.chem.bg.ac.rs/handle/123456789/1456 AB - The yeast Candida rugosa is a convenient source of lipases for science and industry. Crude preparation of Candida rugosa lipase (CRL) consists of several extracellular lipases. Isoenzyme profile depends on the culture or fermentation conditions. All isoforms are coded by the lip pseudogene family; they are monomers of 534 amino acids and molecular weight of about 60 kDa. They share the same catalytic mechanism and interfacial mode of activation. Isoenzymes differ in isoelectric points, post-translational modifications, substrate specificity and hydrophobicity. The presence of different lipase isoforms and other substances (i.e., inhibitors) in crude preparation leads to lack of their productivity in biocatalytic reactions. Purification of specific isoform improves its overall performance and stability. This paper provides an overview of different methods for purification of CRL isoenzymes up to date, their advantages and disadvantages. AB - Lipaze (hidrolaze estara glicerola, E.C.3.1.3.3) su važna grupa enzima, široko rasprostranjenih u prirodi. Mogu se izolovati iz materijala biljnog, životinjskog ili mikrobnog porekla. Zahvaljujući svojim karakteristikama, pobuđuju sve više pažnje kao efikasni biokatalizatori u različitim sintetičkim i hidrolitičkim procesima. Među lipazama, poreklom iz mikroorganizama, posebno su značajne one koje produkuje kvasac Candida rugosa. Komercijalni preparat lipaza iz C. rugosa može sadržati 5-7 izoformi ekstracelularnih lipaza. Sve te izoforme kodirane su od strane lip familije pseudogena, a na njihovu ekspresiju utiču uslovi u kojima se mikroorganizam gaji (sastav hranljive podloge je najvažniji). Ekstracelularne lipaze, koje proizvodi C. rugosa su monomerni glikoproteini, molekulske mase od oko 60 kDa, sa 534 aminokiseline. Za sve izoforme je karakterističan isti složeni mehanizam aktivacije na granici faza i mehanizam katalize, kakav se sreće i kod serin-proteaza. Izoenzimi se međusobno razlikuju po post-translacionim modifikacijama (udelu ugljohidratne komponente), supstratnoj specifičnosti, izoelektričnim tačkama i hidrofobnosti. Prisustvo više izoformi lipaza u komercijalnom preparatu utiče na njihovu produktivnost u reakcijama koje katalizuju. Takvi preparati često sadrže i druge supstance koje mogu uticati na aktivnost enzima (na primer inhibitore). Razdvajanjem pojedinačnih izoformi iz komercijalnog preparata poboljšavaju se njihova enantioselektivnost, specifična aktivnost i stabilnost enzima, što je od izuzetnog značaja za njihovu dalju primenu. U ovom radu su predstavljeni različiti pristupi u razdvajanju pojedinačnih izoformi vanćelijskih lipaza iz komercijalnog preparata C. rugosa, njihove prednosti i nedostaci. PB - Assoc Chemists & Chemical Engineers Of Serbia, Belgrade T2 - Hemijska industrija T1 - Isolation of Candida rugosa lipase isoforms T1 - Izolovanje izoformi lipaze iz Candida rugosa VL - 67 IS - 5 SP - 703 EP - 706 DO - 10.2298/HEMIND120828113T ER -
@article{ author = "Trbojević-Ivić, Jovana and Dimitrijević, Aleksandra and Veličković, Dušan and Gavrović-Jankulović, Marija and Milosavić, Nenad", year = "2013", abstract = "The yeast Candida rugosa is a convenient source of lipases for science and industry. Crude preparation of Candida rugosa lipase (CRL) consists of several extracellular lipases. Isoenzyme profile depends on the culture or fermentation conditions. All isoforms are coded by the lip pseudogene family; they are monomers of 534 amino acids and molecular weight of about 60 kDa. They share the same catalytic mechanism and interfacial mode of activation. Isoenzymes differ in isoelectric points, post-translational modifications, substrate specificity and hydrophobicity. The presence of different lipase isoforms and other substances (i.e., inhibitors) in crude preparation leads to lack of their productivity in biocatalytic reactions. Purification of specific isoform improves its overall performance and stability. This paper provides an overview of different methods for purification of CRL isoenzymes up to date, their advantages and disadvantages., Lipaze (hidrolaze estara glicerola, E.C.3.1.3.3) su važna grupa enzima, široko rasprostranjenih u prirodi. Mogu se izolovati iz materijala biljnog, životinjskog ili mikrobnog porekla. Zahvaljujući svojim karakteristikama, pobuđuju sve više pažnje kao efikasni biokatalizatori u različitim sintetičkim i hidrolitičkim procesima. Među lipazama, poreklom iz mikroorganizama, posebno su značajne one koje produkuje kvasac Candida rugosa. Komercijalni preparat lipaza iz C. rugosa može sadržati 5-7 izoformi ekstracelularnih lipaza. Sve te izoforme kodirane su od strane lip familije pseudogena, a na njihovu ekspresiju utiču uslovi u kojima se mikroorganizam gaji (sastav hranljive podloge je najvažniji). Ekstracelularne lipaze, koje proizvodi C. rugosa su monomerni glikoproteini, molekulske mase od oko 60 kDa, sa 534 aminokiseline. Za sve izoforme je karakterističan isti složeni mehanizam aktivacije na granici faza i mehanizam katalize, kakav se sreće i kod serin-proteaza. Izoenzimi se međusobno razlikuju po post-translacionim modifikacijama (udelu ugljohidratne komponente), supstratnoj specifičnosti, izoelektričnim tačkama i hidrofobnosti. Prisustvo više izoformi lipaza u komercijalnom preparatu utiče na njihovu produktivnost u reakcijama koje katalizuju. Takvi preparati često sadrže i druge supstance koje mogu uticati na aktivnost enzima (na primer inhibitore). Razdvajanjem pojedinačnih izoformi iz komercijalnog preparata poboljšavaju se njihova enantioselektivnost, specifična aktivnost i stabilnost enzima, što je od izuzetnog značaja za njihovu dalju primenu. U ovom radu su predstavljeni različiti pristupi u razdvajanju pojedinačnih izoformi vanćelijskih lipaza iz komercijalnog preparata C. rugosa, njihove prednosti i nedostaci.", publisher = "Assoc Chemists & Chemical Engineers Of Serbia, Belgrade", journal = "Hemijska industrija", title = "Isolation of Candida rugosa lipase isoforms, Izolovanje izoformi lipaze iz Candida rugosa", volume = "67", number = "5", pages = "703-706", doi = "10.2298/HEMIND120828113T" }
Trbojević-Ivić, J., Dimitrijević, A., Veličković, D., Gavrović-Jankulović, M.,& Milosavić, N.. (2013). Isolation of Candida rugosa lipase isoforms. in Hemijska industrija Assoc Chemists & Chemical Engineers Of Serbia, Belgrade., 67(5), 703-706. https://doi.org/10.2298/HEMIND120828113T
Trbojević-Ivić J, Dimitrijević A, Veličković D, Gavrović-Jankulović M, Milosavić N. Isolation of Candida rugosa lipase isoforms. in Hemijska industrija. 2013;67(5):703-706. doi:10.2298/HEMIND120828113T .
Trbojević-Ivić, Jovana, Dimitrijević, Aleksandra, Veličković, Dušan, Gavrović-Jankulović, Marija, Milosavić, Nenad, "Isolation of Candida rugosa lipase isoforms" in Hemijska industrija, 67, no. 5 (2013):703-706, https://doi.org/10.2298/HEMIND120828113T . .
Related items
Showing items related by title, author, creator and subject.
-
Covalent immobilization of lipase from Candida rugosa on Eupergit® / Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®
Bezbradica, Dejan; Ćorović, Jasmina J.; Prodanović, Radivoje; Milosavić, Nenad B.; Knežević, Zorica D. (Acta periodica technologica, 2005) -
Immobilization of lipase from Candida rugosa on Eupergit (R) supports by covalent attachment
Knezevic, Zorica; Milosavić, Nenad; Bezbradica, Dejan; Jakovljević, Živana; Prodanović, Radivoje (Elsevier Science Sa, Lausanne, 2006) -
The Candida rugosa lipase adsorbed onto titania as nano biocatalyst with improved thermostability and reuse potential in aqueous and organic media
Izrael-Živković, Lidija; Živković, Ljiljana S.; Beškoski, Vladimir; Gopčević, Kristina; Jokić, Bojan; Radosavljević, Dragoslav S.; Karadžić, Ivanka M. (Journal of Molecular Catalysis. B: Enzymatic, 2016)