Immobilization of chemically modified horseradish peroxidase within activated alginate beads
Imobilizacija hemijski modifikovane peroksidaze iz rena unutar aktiviranih alginatnih kuglica
2014
Autori
Spasojević, DragicaProkopijević, Miloš
Prodanović, Olivera
Pirtea, Marilen Gabriel
Radotić, Ksenija
Prodanović, Radivoje
Članak u časopisu (Objavljena verzija)
Metapodaci
Prikaz svih podataka o dokumentuApstrakt
Immobilization of horseradish peroxidase (HRP) within alginate beads was enabled by chemical modification of the enzyme and polysaccharide chains. HRP and alginate were oxidized by periodate and subsequently modified with ethylenediamine. Highest specific activity of 0.43 U/ml of gel and 81% of bound enzyme activity was obtained using aminated HRP and alginate oxidized by periodate. Immobilized enzyme retained 75% of its original activity after 2 days of incubation in 80% (v/v) dioxane and had increased activity in basic solutions compared to native enzyme. During repeated use in batch reactor for pyrogallol oxidation immobilized peroxidase retained 75% of its original activity.
Imobilizacija peroksidaze iz rena unutar alginatnih kuglica je poboljšana hemijskom modifikacijom enzima i polisaharidnih lanaca. Peroksidaza i alginat su oksidovani perjodatom i naknadno modifikovani etilendiaminom. Najveća specifična aktivnost od 0,43 U/ml gela i 81% vezane aktivnosti je dobijeno korišćenjem aminovane peroksidaze i alginata oksidovanog perjodatom. Imobilizovani enzim je zadržao 75% originalne aktivnosti nakon 2 dana inkubacije u 80% (v/v) dioksanu i imao je povećanu aktivnost pri baznim pH vrednostima u poređenju sa nativnim enzimom. Tokom višestruke upotrebe u šaržnom reaktoru za oksidaciju pirogalola imobilizovana peroksidaza je zadržala 75% početne aktivnosti.
Ključne reči:
periodate / ethylene diamine / ethylene diamine / peroxidase / peroxidase / immobilized / immobilized / Perjodat / Etilendiamin / Peroksidaza / ImobilizovanIzvor:
Hemijska industrija, 2014, 68, 1, 117-122Izdavač:
- Assoc Chemical Engineers Serbia, Belgrade
Finansiranje / projekti:
- Ispitivanja odnosa struktura-funkcija u ćelijskom zidu biljaka i izmene strukture zida enzimskim inženjeringom (RS-173017)
- Alergeni, antitela, enzimi i mali fiziološki značajni molekuli: dizajn, struktura, funkcija i značaj (RS-172049)
DOI: 10.2298/HEMIND121122036S
ISSN: 0367-598X
WoS: 000335293800014
Scopus: 2-s2.0-84898767640
Kolekcije
Institucija/grupa
Hemijski fakultet / Faculty of ChemistryTY - JOUR AU - Spasojević, Dragica AU - Prokopijević, Miloš AU - Prodanović, Olivera AU - Pirtea, Marilen Gabriel AU - Radotić, Ksenija AU - Prodanović, Radivoje PY - 2014 UR - https://cherry.chem.bg.ac.rs/handle/123456789/1770 AB - Immobilization of horseradish peroxidase (HRP) within alginate beads was enabled by chemical modification of the enzyme and polysaccharide chains. HRP and alginate were oxidized by periodate and subsequently modified with ethylenediamine. Highest specific activity of 0.43 U/ml of gel and 81% of bound enzyme activity was obtained using aminated HRP and alginate oxidized by periodate. Immobilized enzyme retained 75% of its original activity after 2 days of incubation in 80% (v/v) dioxane and had increased activity in basic solutions compared to native enzyme. During repeated use in batch reactor for pyrogallol oxidation immobilized peroxidase retained 75% of its original activity. AB - Imobilizacija peroksidaze iz rena unutar alginatnih kuglica je poboljšana hemijskom modifikacijom enzima i polisaharidnih lanaca. Peroksidaza i alginat su oksidovani perjodatom i naknadno modifikovani etilendiaminom. Najveća specifična aktivnost od 0,43 U/ml gela i 81% vezane aktivnosti je dobijeno korišćenjem aminovane peroksidaze i alginata oksidovanog perjodatom. Imobilizovani enzim je zadržao 75% originalne aktivnosti nakon 2 dana inkubacije u 80% (v/v) dioksanu i imao je povećanu aktivnost pri baznim pH vrednostima u poređenju sa nativnim enzimom. Tokom višestruke upotrebe u šaržnom reaktoru za oksidaciju pirogalola imobilizovana peroksidaza je zadržala 75% početne aktivnosti. PB - Assoc Chemical Engineers Serbia, Belgrade T2 - Hemijska industrija T1 - Immobilization of chemically modified horseradish peroxidase within activated alginate beads T1 - Imobilizacija hemijski modifikovane peroksidaze iz rena unutar aktiviranih alginatnih kuglica VL - 68 IS - 1 SP - 117 EP - 122 DO - 10.2298/HEMIND121122036S ER -
@article{ author = "Spasojević, Dragica and Prokopijević, Miloš and Prodanović, Olivera and Pirtea, Marilen Gabriel and Radotić, Ksenija and Prodanović, Radivoje", year = "2014", abstract = "Immobilization of horseradish peroxidase (HRP) within alginate beads was enabled by chemical modification of the enzyme and polysaccharide chains. HRP and alginate were oxidized by periodate and subsequently modified with ethylenediamine. Highest specific activity of 0.43 U/ml of gel and 81% of bound enzyme activity was obtained using aminated HRP and alginate oxidized by periodate. Immobilized enzyme retained 75% of its original activity after 2 days of incubation in 80% (v/v) dioxane and had increased activity in basic solutions compared to native enzyme. During repeated use in batch reactor for pyrogallol oxidation immobilized peroxidase retained 75% of its original activity., Imobilizacija peroksidaze iz rena unutar alginatnih kuglica je poboljšana hemijskom modifikacijom enzima i polisaharidnih lanaca. Peroksidaza i alginat su oksidovani perjodatom i naknadno modifikovani etilendiaminom. Najveća specifična aktivnost od 0,43 U/ml gela i 81% vezane aktivnosti je dobijeno korišćenjem aminovane peroksidaze i alginata oksidovanog perjodatom. Imobilizovani enzim je zadržao 75% originalne aktivnosti nakon 2 dana inkubacije u 80% (v/v) dioksanu i imao je povećanu aktivnost pri baznim pH vrednostima u poređenju sa nativnim enzimom. Tokom višestruke upotrebe u šaržnom reaktoru za oksidaciju pirogalola imobilizovana peroksidaza je zadržala 75% početne aktivnosti.", publisher = "Assoc Chemical Engineers Serbia, Belgrade", journal = "Hemijska industrija", title = "Immobilization of chemically modified horseradish peroxidase within activated alginate beads, Imobilizacija hemijski modifikovane peroksidaze iz rena unutar aktiviranih alginatnih kuglica", volume = "68", number = "1", pages = "117-122", doi = "10.2298/HEMIND121122036S" }
Spasojević, D., Prokopijević, M., Prodanović, O., Pirtea, M. G., Radotić, K.,& Prodanović, R.. (2014). Immobilization of chemically modified horseradish peroxidase within activated alginate beads. in Hemijska industrija Assoc Chemical Engineers Serbia, Belgrade., 68(1), 117-122. https://doi.org/10.2298/HEMIND121122036S
Spasojević D, Prokopijević M, Prodanović O, Pirtea MG, Radotić K, Prodanović R. Immobilization of chemically modified horseradish peroxidase within activated alginate beads. in Hemijska industrija. 2014;68(1):117-122. doi:10.2298/HEMIND121122036S .
Spasojević, Dragica, Prokopijević, Miloš, Prodanović, Olivera, Pirtea, Marilen Gabriel, Radotić, Ksenija, Prodanović, Radivoje, "Immobilization of chemically modified horseradish peroxidase within activated alginate beads" in Hemijska industrija, 68, no. 1 (2014):117-122, https://doi.org/10.2298/HEMIND121122036S . .