Interactions between Carbohydrates and Aromatic Amino Acids: A Crystallographic Survey
Интеракције између угљених хидрата и ароматичних аминокиселина: кристалографска претрага
Конференцијски прилог (Објављена верзија)
Метаподаци
Приказ свих података о документуАпстракт
Код различитих ензима активних на угљеним хидратима, клизајући, паралелни
стекинг између моносахаридне јединице и аминокиселине протеина је важан за
препознавање супстрата и феномен процесивности [1]. Поред хидрофобног
ефекта, они интерагују путем неконвенционалних водоничних веза: C-H/π
интеракција [2]. Ниједна од ових интеракција није посебно усмерена,
омогућавајући клизајући карактер. Овде смо систематски анализирали геометрије
ароматично/сахаридних контаката нађених у кристалографским структурама у
Протеинској Банци Података. Критеријум за C-H/π интеракције је био исти као у
[3]. Скрипте и програми за претрагу су написани у језику Python са коришћењем
библиотеке MDAnalysis [4] за читање PDB датотека. Показали смо да само
ароматично/сахаридни контакти са C-H/π
интеракцијама имају претежно паралелни
и клизајући карактер у равни паралелној са
ароматичним прстеном (Слика 1).
Геометрије нису специфичне у равни
паралелној са ароматичним прстеном, само
показују тежњу ка но...рмалним растојањима
између прстенова око 4 Å, док су
хоризонтална померања у опсегу 0-2 Å.
Анализа образаца ензим/супстрат показала
је да свака друга или трећа јединица
супстрата код дугих сахарида интерагује са
ароматичном аминокиселином ензима
(Слика 1).
In different carbohydrate active enzymes, the sliding, parallel stacking between a
monosaccharide unit and a protein aromatic ring is important for substrate recognition
and processivity [1]. Along with the hydrophobic effect, they interact by
nonconventional hydrogen bonds: the C-H/π interactions [2]. Neither of these
interactions is highly directional, therefore enable sliding.
Here, we systematically analyze geometry of monosaccharide/aromatic amino acid
contacts found in X-ray crystallography structures, in the Protein Data Bank. The criteria
for the C-H/π interaction are the same as in [3]. Homemade scripts for the search were
written in Python with the MDAnalysis [4] python library for protein file parsing.
We showed that only the carbohydrate/aromatic contacts with C-H/π interactions are
preferentially parallel and of sliding character in the plane parallel to aromatic ring
(Figure 1).
The geometries are not specific in the
plane parallel to the aromatic ring, they
...
only show tendency for the normal
distance between rings of around 4 Å,
while horizontal displacement are in the
range of 0-2 Å.
The analysis of enzyme-substrate
patterns showed that every second or
third carbohydrate unit in long
substrates stacks with enzyme aromatic
amino acids (Figure 1).
Извор:
25th Conference of the Serbian Crystallographic Society, 2018Финансирање / пројекти:
- Нековалентне интеракције pi-система и њихова улога у молекулском препознавању (RS-MESTD-Basic Research (BR or ON)-172065)
Институција/група
Inovacioni centar / Innovation CentreTY - CONF AU - Stanković, Ivana M. AU - Blagojević Filipović, Jelena P. AU - Zarić, Snežana D. PY - 2018 UR - http://cherry.chem.bg.ac.rs/handle/123456789/5277 AB - Код различитих ензима активних на угљеним хидратима, клизајући, паралелни стекинг између моносахаридне јединице и аминокиселине протеина је важан за препознавање супстрата и феномен процесивности [1]. Поред хидрофобног ефекта, они интерагују путем неконвенционалних водоничних веза: C-H/π интеракција [2]. Ниједна од ових интеракција није посебно усмерена, омогућавајући клизајући карактер. Овде смо систематски анализирали геометрије ароматично/сахаридних контаката нађених у кристалографским структурама у Протеинској Банци Података. Критеријум за C-H/π интеракције је био исти као у [3]. Скрипте и програми за претрагу су написани у језику Python са коришћењем библиотеке MDAnalysis [4] за читање PDB датотека. Показали смо да само ароматично/сахаридни контакти са C-H/π интеракцијама имају претежно паралелни и клизајући карактер у равни паралелној са ароматичним прстеном (Слика 1). Геометрије нису специфичне у равни паралелној са ароматичним прстеном, само показују тежњу ка нормалним растојањима између прстенова око 4 Å, док су хоризонтална померања у опсегу 0-2 Å. Анализа образаца ензим/супстрат показала је да свака друга или трећа јединица супстрата код дугих сахарида интерагује са ароматичном аминокиселином ензима (Слика 1). AB - In different carbohydrate active enzymes, the sliding, parallel stacking between a monosaccharide unit and a protein aromatic ring is important for substrate recognition and processivity [1]. Along with the hydrophobic effect, they interact by nonconventional hydrogen bonds: the C-H/π interactions [2]. Neither of these interactions is highly directional, therefore enable sliding. Here, we systematically analyze geometry of monosaccharide/aromatic amino acid contacts found in X-ray crystallography structures, in the Protein Data Bank. The criteria for the C-H/π interaction are the same as in [3]. Homemade scripts for the search were written in Python with the MDAnalysis [4] python library for protein file parsing. We showed that only the carbohydrate/aromatic contacts with C-H/π interactions are preferentially parallel and of sliding character in the plane parallel to aromatic ring (Figure 1). The geometries are not specific in the plane parallel to the aromatic ring, they only show tendency for the normal distance between rings of around 4 Å, while horizontal displacement are in the range of 0-2 Å. The analysis of enzyme-substrate patterns showed that every second or third carbohydrate unit in long substrates stacks with enzyme aromatic amino acids (Figure 1). C3 - 25th Conference of the Serbian Crystallographic Society T1 - Interactions between Carbohydrates and Aromatic Amino Acids: A Crystallographic Survey T1 - Интеракције између угљених хидрата и ароматичних аминокиселина: кристалографска претрага UR - https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5277 ER -
@conference{ author = "Stanković, Ivana M. and Blagojević Filipović, Jelena P. and Zarić, Snežana D.", year = "2018", abstract = "Код различитих ензима активних на угљеним хидратима, клизајући, паралелни стекинг између моносахаридне јединице и аминокиселине протеина је важан за препознавање супстрата и феномен процесивности [1]. Поред хидрофобног ефекта, они интерагују путем неконвенционалних водоничних веза: C-H/π интеракција [2]. Ниједна од ових интеракција није посебно усмерена, омогућавајући клизајући карактер. Овде смо систематски анализирали геометрије ароматично/сахаридних контаката нађених у кристалографским структурама у Протеинској Банци Података. Критеријум за C-H/π интеракције је био исти као у [3]. Скрипте и програми за претрагу су написани у језику Python са коришћењем библиотеке MDAnalysis [4] за читање PDB датотека. Показали смо да само ароматично/сахаридни контакти са C-H/π интеракцијама имају претежно паралелни и клизајући карактер у равни паралелној са ароматичним прстеном (Слика 1). Геометрије нису специфичне у равни паралелној са ароматичним прстеном, само показују тежњу ка нормалним растојањима између прстенова око 4 Å, док су хоризонтална померања у опсегу 0-2 Å. Анализа образаца ензим/супстрат показала је да свака друга или трећа јединица супстрата код дугих сахарида интерагује са ароматичном аминокиселином ензима (Слика 1)., In different carbohydrate active enzymes, the sliding, parallel stacking between a monosaccharide unit and a protein aromatic ring is important for substrate recognition and processivity [1]. Along with the hydrophobic effect, they interact by nonconventional hydrogen bonds: the C-H/π interactions [2]. Neither of these interactions is highly directional, therefore enable sliding. Here, we systematically analyze geometry of monosaccharide/aromatic amino acid contacts found in X-ray crystallography structures, in the Protein Data Bank. The criteria for the C-H/π interaction are the same as in [3]. Homemade scripts for the search were written in Python with the MDAnalysis [4] python library for protein file parsing. We showed that only the carbohydrate/aromatic contacts with C-H/π interactions are preferentially parallel and of sliding character in the plane parallel to aromatic ring (Figure 1). The geometries are not specific in the plane parallel to the aromatic ring, they only show tendency for the normal distance between rings of around 4 Å, while horizontal displacement are in the range of 0-2 Å. The analysis of enzyme-substrate patterns showed that every second or third carbohydrate unit in long substrates stacks with enzyme aromatic amino acids (Figure 1).", journal = "25th Conference of the Serbian Crystallographic Society", title = "Interactions between Carbohydrates and Aromatic Amino Acids: A Crystallographic Survey, Интеракције између угљених хидрата и ароматичних аминокиселина: кристалографска претрага", url = "https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5277" }
Stanković, I. M., Blagojević Filipović, J. P.,& Zarić, S. D.. (2018). Interactions between Carbohydrates and Aromatic Amino Acids: A Crystallographic Survey. in 25th Conference of the Serbian Crystallographic Society. https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5277
Stanković IM, Blagojević Filipović JP, Zarić SD. Interactions between Carbohydrates and Aromatic Amino Acids: A Crystallographic Survey. in 25th Conference of the Serbian Crystallographic Society. 2018;. https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5277 .
Stanković, Ivana M., Blagojević Filipović, Jelena P., Zarić, Snežana D., "Interactions between Carbohydrates and Aromatic Amino Acids: A Crystallographic Survey" in 25th Conference of the Serbian Crystallographic Society (2018), https://hdl.handle.net/21.15107/rcub_cherry_5277 .